酶催化作用的特點(diǎn)

　　酶催化的反應(yīng)條件溫和：酶促反應(yīng)一般要求在常溫、常壓、中性酸堿度等溫和的條件下進(jìn)行，酶對外界環(huán)境的變化比較敏感，容易變性失去活性。

　　1酶催化作用的特點(diǎn)

　　1.高度的催化效率

　　一般而論，酶促反應(yīng)速度比非催化反應(yīng)高，例如，反應(yīng)

　　H2O2+H2O2→2H2O+O2??

　　在無催化劑時(shí)，需活化能18，000卡/克分子;膠體鈀存在時(shí)，需活化能11，700卡/克分子;有過氧化氫酶(catalase)存在時(shí)，僅需活化能2，000卡/克分子以下。

　　2.高度的專一性

　　一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵，以促進(jìn)一定的化學(xué)變化，并生成一定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍?specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。

　　酶對底物的專一性通常分為以下幾種:

　　(1)絕對特異性(absolute specifictity)

　　有的酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定的反應(yīng)，稱為絕對專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

　　(2)相對特異性(relative specificity)

　　一種酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類;磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

　　(3)立體異構(gòu)特異性(stereopecificity)

　　酶對底物的立體構(gòu)型的特異要求，稱為立體異構(gòu)專一性或特異性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1，4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的'β-1，4-糖苷鍵;L-乳酸脫氫酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構(gòu)特異性表明，酶與底物的結(jié)合，至少存在三個(gè)結(jié)合點(diǎn)。

　　3.酶活性的可調(diào)節(jié)性

　　酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)其他物質(zhì)一樣，不斷在體內(nèi)新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調(diào)控。例如，酶的生物合成的誘導(dǎo)和阻遏、酶的化學(xué)修飾、抑制物的調(diào)節(jié)作用、代謝物對酶的反饋調(diào)節(jié)、酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)以及神經(jīng)體液因素的調(diào)節(jié)等，這些調(diào)控保證酶在體內(nèi)新陳代謝中發(fā)揮其恰如其分的催化作用，使生命活動中的種種化學(xué)反應(yīng)都能夠有條不紊、協(xié)調(diào)一致地進(jìn)行。

　　4.酶活性的不穩(wěn)定性

　　酶是蛋白質(zhì)，酶促反應(yīng)要求一定的pH、溫度等溫和的條件，強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、有機(jī)溶劑、重金屬鹽、高溫、紫外線、劇烈震蕩等任何使蛋白質(zhì)變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。

　　2什么是酶催化

　　酶催化可以看作是介于均相與非均相催化反應(yīng)之間的一種催化反應(yīng)。 既可以看成是反應(yīng)物與酶形成了中間化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反應(yīng)物，然后再進(jìn)行反應(yīng)。

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